米乐m6平台下载:抗体分子的根本结构

      发布时间:2021-09-18 22:44:51来源:米乐m6官方 作者:和米乐m6差不多的平台

  依据抗体巨细和功用的差异,能够将抗体分为IgG、IgM、IgE、IgA、IgD这五个类别。

  ● IgG抗体:血液中含量最多的抗体是IgG(约75%),也是抗感染的主力军。它能够促进巨噬细胞的吞噬作用,一起还具有活化补体的功用。IgG独有的特点是能够经过胎盘,在母体和胎儿之问移动,

  ● IgE抗体:新生儿IgE是正常人血清中含量最少的抗体,它能够与肥大细胞、嗜碱性细胞紧密结合,使它们释放出引发炎症的物质.这些物质就能够引发过敏反响。

  ● IgA抗体:一般分为两种,一种是存在于血液中的“血清型lgA”,另一种是存在于黏液、母乳中的“排泄型IgA”。类型不同的IgA,功用上的差异也很大。血清型IgA首要是以单体方式存在.能够活化补体,促进巨噬细胞活动;而排泄型IgA抗体则是参加黏膜部分免疫的首要抗体.具有维护黏膜的功用。婴儿能够从母亲初乳中取得排泄型IgA,这是一种重要的天然被迫免疫。

  ● IgD抗体:只要少数存在于血液中,且半衰期很短。关于IgD的切当功用,现在还知之甚少。抗感染中起着重要作用。

  ● lgM抗体:是分子量最大的抗体,也称为“巨球蛋白(macroglol,u-lin)”。它具有很强的补体活化功用,而且能使红细胞、细菌发生凝集反响。异型血输血时所引起的溶血反响就首要与这种lgM抗体有关。

  免疫球蛋白是由两条相同的轻链(L链)和两条相同的重链(H链)经过链间二硫键和非共价键衔接而成的四肽链结构。轻链有κ和λ两种,重链有γ、α、μ、δ和ε五种,由此区别出了五种免疫球蛋白IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。整个抗体呈现出一个Y字形,轻链和重链的分子能够分为可变区和安稳区两部分,不同抗体分子的安稳区都具有相同的或简直相同的氨基酸序列。可变区的氨基酸摆放次序改动很大,这个区域的氨基酸序列决议了该抗体结合抗原的特异性。

  免疫球蛋白重链相对分子质量为50000~75000,由450~550个氨基酸残基组成。免疫球蛋白轻链相对分子质量约为25000,由211~219个氨基酸残基组成。

  一个天然免疫球蛋白分子上两条轻链的型别总是相同的,但同一个体内可存在别离带有κ或λ链的免疫球蛋白分子,两型轻链的功用无差异。不同种属生物体内两型轻链的份额不同,正常人血清免疫球蛋白κ∶λ约为2∶1,而在小鼠内则为20∶1。κ∶λ份额的反常或许反映免疫系统的反常,如人类免疫球蛋白λ链过多,提示或许有发生λ链的B细胞肿瘤。依据λ链安稳区单个氨基酸的差异,又可分为λ1~λ4四个亚型。

  经过剖析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列,发现重链和轻链接近氨基端(N端)约110个氨基酸残基的组成和摆放改动很大,此区域称为可变区(variableregion,V区),别离占免疫球蛋白重链近N端1/4或1/5和轻链近N端1/2;其他近羧基端(C端)的氨基酸残基组成和摆放次序相对安稳,故称为安稳区(constantregion,C区),别离占重链和轻链的3/4或4/5和1/2。

  重链和轻链的C区别别称为CH和CL。不同亚型(κ或λ)Ig的CL长度根本一起,可是不同类Ig的CH长度不同,例如IgG、IgA和IgD包含CH1、CH2和CH3,而IgM和IgE则包含CHl、CH2、CH3和CH4。

  免疫球蛋白重链和轻链可变区结构域中,各有3个特定区段内的氨基酸组成和摆放次序高度可变,称为超变区(hypervariableregion,HVR),别离以HVR1、HVR2和HVR3表明。一般HVR3改动程度更高。它们别离坐落VH内第29~31、49~58、95~102位氨基酸,和VL内第28~30、49~59、92~103位氨基酸。

  VH和VL内3个HVR一起组成Ig的抗原结合部位(antigenbindingsite),该部位能与相应抗原表位互补结合,故HVR又称为互补决议区(complementaritydetermingregion,CDR),别离用CDR1、CDR2和CDR3表明。不同抗体的CDR氨基酸组成及序列不同,决议着抗体与相应抗原表位结合的特异性,担任辨认及结合抗原,然后发挥免疫效应。免疫球蛋白可变区内超变区之外的氨基酸组成和摆放次序改动相对较小,称为骨架区(FR)。VH和VL内各有4个骨架区,别离以FR1、FR2、FR3和FR4表明。

  免疫球蛋白铰链区坐落CH1与CH2功用区之间。该区富含脯氨酸,因而易扩展曲折,能改动“Y”形两臂之间的间隔,有利于两臂一起结合两个相同的抗原表位。也有利于免疫球蛋白分子补体结合位点的露出,与补体C1q结合而激活补体。五类免疫球蛋白及其亚类的铰链区不尽相同。

  IgG、IgA和IgD重链CH1与CH2之间存在铰链区,IgG1、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短,仅由10多个氨基酸残基构成;而IgG3和IgD的铰链区较长,约含60多个氨基酸残基。IgM和IgE重链无铰链区。此外,铰链区对木瓜蛋白酶和胃蛋白酶灵敏,经酶水解处理后,可使免疫球蛋白从该部位开裂为数个不同的片段。